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新品速递 CU43去糖基化酶上新及糖苷酶挑选战略

发布时间: 2025-02-11 10:27:43 |   作者: 金银花

  糖基化润饰是真核细胞内常见的翻译后润饰,指一个或多个糖基经过共价键衔接到蛋白质分子上。这种润饰对蛋白质的折叠、稳定性、活性以及细胞间信号传递有重要影响。

  蛋白质的糖基化润饰首要分位两类:N-衔接糖基化和O-衔接糖基化。N-衔接糖基化的糖链衔接在NXT/S(其间X是除脯氨酸外的恣意氨基酸)的N(天冬酰胺)上,衔接在N上的寡糖链又分为高甘露糖型,杂合型和复合型三种。

  (2)重组表达的糖蛋白和抗体糖型与人体内糖型的差异或许引发免疫排挤反响;

  (4)登革热病毒抗体的非岩藻糖化或许会导致ADE效应(抗体依赖性增强效应)。

  去糖基化的糖苷酶为科研工作者研讨糖蛋白以及反常糖基化引发的相关疾病研讨供给有用东西。可是不同的糖苷酶对底物有不同的偏好性,切对不同糖苷酶对糖链的切开功率也不同。那么各种糖苷酶都有什么特征呢,下面咱们来具体的介绍一下。

  PNGase F (YXX04901)是一种广谱的N-衔接糖链切开酶,不具有氨基酸序列特异性,可以高效切开高甘露糖型,杂合型和复合型三种糖链。衔接在天冬酰胺上的第一个GlcNAc被岩藻糖经过α(1-6)糖苷键衔接润饰时也可以高效切开,可是在植物和部分昆虫细胞内,岩藻糖润饰经过α(1-3)糖苷键衔接时,则不能切开。因为PNGase F不辨认特定的氨基酸序列,所以PNGase F可以切开变性的蛋白,且切开变性蛋白糖链的功率一般比切开活性蛋白糖链的功率还要高。

  与Endo S相似,CU43 (YXX25001,EXX25001)也只能辨认并切开Human IgG Asn 297位点的糖基,能高效切开杂合型和复合型两种糖链,可是切开高甘露糖型糖链的功率较低。

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